堿性蛋白酶基本信息

堿性蛋白酶，又稱絲氨酸蛋白酶。常見的有兩種,一為Novo蛋白酶,另一為Carsberg蛋白酶,兩者的性質和構造相近,分別含275和274個氨基酸殘基,由一條多肽鏈構成。在pH6～10下穩定,低于6或大于11時很快失活。其活性中心含絲氨酸,故稱絲氨酸蛋白酶[1]  。它不但能水解肽鍵, 還具有水解酰胺鍵、酯鍵以及轉酯和轉肽的功能。由于酶的專一性，它只能對蛋白質水解，不能作用于淀粉、脂肪等物質。

外觀一般呈粉末狀，也有部分呈微球狀。

堿性蛋白酶來源

堿性蛋白酶的主要來源為微生物提取，研究和應用較多的主要是芽孢桿菌，以枯草桿菌為zui，也有少量其他菌種，比如鏈霉菌。

天然菌種的生物試劑能力和所含的酶活性、穩定性往往達不到工業生物試劑的需求，需要對菌種進行篩選改進，常用的方法有誘變、基因工程、蛋白質工程、孢子熱處理等。主要目標是提高酶的活性、穩定性（耐溫耐堿）、抗氧化、抗螯合性能。

堿性蛋白酶用途

主要應用領域：洗滌劑、制革、絲綢、飼料、醫藥、食品、環保等[2]

其應用主要圍繞其水解蛋白質肽鍵的功能展開，生物試劑生活中，有幾個主要的需求：1 使復雜的大分子蛋白質結構變成簡單的小分子肽鏈或者氨基酸，從而變得易于吸收或洗去，比如食品、洗滌劑、飼料等領域。2 部分破壞蛋白質結構，使物質組分之間實現分離，這在皮革、絲綢等含蛋白質豐富的材料加工時十分有效，3 促進環境污染物降解，用于環保領域 4 蛋白酶既能催化水解反應，也能催化其逆反應，而且具備高度的活性和專一性，非常適合醫藥工業對某些特定分子的生物試劑需求。

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